根據(jù)酶的組成成份，可分單純酶和結(jié)合酶兩類。
單純酶(simpleenzyme)是基本組成單位僅為氨基酸的一類酶。它的催化活性僅僅決定于它的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)。脲酶、消化道蛋白酶、淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等均屬此列。
結(jié)合酶(conjugatedenzyme)的催化活性，除蛋白質(zhì)部分(酶蛋白apoenzyme)外，還需要非蛋白質(zhì)的物質(zhì)，即所謂酶的輔助因子(cofactors)，兩者結(jié)合成的復(fù)合物稱作全酶(holoenzyme)，即：
| 全酶 | =酶 蛋 白 | + 輔助因子 |
| (結(jié)合蛋白質(zhì)) | (蛋白質(zhì)部分) | (非蛋白質(zhì)部分) |
酶的輔助因子可以是金屬離子，也可以是小分子有機化合物。常見酶含有的金屬離子有K+、Na+、Mg2+、Cu2+、(或Cu+)、Zn2+和Fe2+(或Fe3+)等。它們或者是酶活性的組成部分；或者是連接底物和酶分子的橋梁；或者在穩(wěn)定酶蛋白分子構(gòu)象方面所必需。小分子有機化合物是些化學(xué)穩(wěn)定的小分子物質(zhì)，其主要作用是在反應(yīng)中傳遞電子、質(zhì)子或一些基團(tuán)，�？砂雌渑c酶蛋白結(jié)合的緊密程度不同分成輔酶和輔基兩大類。輔酶(coenzyme)與酶蛋白結(jié)合疏松，可以用透析或超濾方法除去；輔基(prostheticgroup)與酶蛋白結(jié)合緊密，不易用透析或超濾方法除去，輔酶和輔基的差別僅僅是它們與酶蛋白結(jié)合的牢固程度不同，而無嚴(yán)格的界限。
現(xiàn)知大多數(shù)維生素(特別是B族維生素)是組成許多酶的輔酶或輔基的成分(見表2-1)。它們的化學(xué)結(jié)構(gòu)式見生物氧化章。體內(nèi)酶的種類很多，而輔酶(基)的種類卻較少，通常一種酶蛋白只能與一種輔酶結(jié)合，成為一種特異的酶，但一種輔酶往往能與不同的酶蛋白結(jié)合構(gòu)成許多種特異性酶。酶蛋白在酶促反應(yīng)中主要起識別底物的作用，酶促反應(yīng)的特異性、高效率以及酶對一些理化因素的不穩(wěn)定性均決定于酶蛋白部分。
表2-1 B族維生素及其輔酶形式
| B族維生素 | 輔酶形式 | 主要作用 |
| 硫胺素(B1) | 硫胺www.med126.com素焦磷酸酯(TPP) | α-酮酸氧化脫羧酮基轉(zhuǎn)換作用 |
| 硫辛酸 | 6,8-二硫辛酸.jpg) | α-酮酸氧化脫羧 |
| 泛酸 | 輔酶A(CoA) | �；D(zhuǎn)換作用 |
| 核黃素(B2) | 黃素單核苷酸(FMN) 黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD) | 氫原子轉(zhuǎn)移 氫原子轉(zhuǎn)移 |
| 尼克酰胺(PP) | 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+) 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+) | 氫原子轉(zhuǎn)移 氫原子轉(zhuǎn)移 |
| 吡哆素(B6) | 磷酸吡哆醛 | 氨基酸代謝 |
| 生物素(H) | 生物素 | 羧化作用 |
| 葉酸 | 四氫葉酸 | “一碳基團(tuán)”轉(zhuǎn)移 |
| 鈷胺素(B12) | 5-甲基鈷銨素 5-脫氧腺苷鈷銨素 | 甲基轉(zhuǎn)移 |
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圖2-1 酶活性中心示意圖
酶的分子中存在有許多功能基團(tuán)例如，-NH2、-COOH、-SH、-OH等，但并不是這些基團(tuán)都與酶活性有關(guān)。一般將與酶活性有關(guān)的基團(tuán)稱為酶的必需基團(tuán)(essentialgroup)。有些必需基團(tuán)雖然在一級結(jié)構(gòu)上可能相距很遠(yuǎn)，但在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，該區(qū)域與底物相結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物，這一區(qū)域稱為酶的活性中心(active center)，對于結(jié)合酶來說，輔酶或輔基上的一部分結(jié)構(gòu)往往是活性中心的組成成分。
構(gòu)成酶活性中心的必需基團(tuán)可分為兩種，與底物結(jié)合的必需基團(tuán)稱為結(jié)合基團(tuán)(binding group)，促進(jìn)底物發(fā)生化學(xué)變化的基團(tuán)稱為催化基團(tuán)(catalyticgroup)�；钚灾行闹杏械谋匦杌鶊F(tuán)可同時具有這兩方面的功能。還有些必需基團(tuán)雖然不參加酶的活性中心的組成，但為維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需，這些基團(tuán)是酶的活性中心以外的必需基團(tuán)。
酶分子很大，其催化作用往往并不需要整個分子，如用氨基肽酶處理木瓜蛋白酶，使其肽鏈自N端開始逐漸縮短，當(dāng)其原有的180個氨基酸殘基被水解掉120個后，剩余的短肽仍有水解蛋白質(zhì)的活性。又如將核糖核酸酶肽鏈C末端的三肽(棻麠絲楃?切斷，余下部分也有酶的活性，足見某些酶的催化活性僅與其分子的一小部分有關(guān)。
不同的酶有不同的活性中心，故對底物有嚴(yán)格的特異性。例如乳酸脫氫酶是具有立體異構(gòu)特異性的酶，它能催化乳酸脫氫生成丙酮酸的可逆反應(yīng)：
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L(+)乳酸通過其不對稱碳原子上的桟H3、桟OOH及桹H基分別與乳酸脫氫酶活性中心的A、B及C三個功能基團(tuán)結(jié)合，故可受酶催化而轉(zhuǎn)變?yōu)楸帷６鳧(-)乳酸由于桹H、桟OOH的空間位置與L(+)乳酸相反，與酶的三個結(jié)合基團(tuán)不能完全配合，故不能與酶結(jié)合受其催化(圖2)。由此可見，酶的特異性不但決定于酶活性中心的功能基團(tuán)的性質(zhì)，而且還決定于底物和活性中心的空間構(gòu)象，只有那些有一定的化學(xué)結(jié)構(gòu)，能與酶的結(jié)合基團(tuán)結(jié)合，而且空間構(gòu)型又完全適應(yīng)的化合物，才能作為酶的底物。
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圖2-2 乳酸脫氫酶的立體異構(gòu)特異性
A、B、C分別為LDH活性中心的三個功能基團(tuán)
但是，酶的結(jié)構(gòu)不是固定不變的，有人提出酶分子(包括輔酶在內(nèi))的構(gòu)型與底物原來并非吻合，當(dāng)?shù)孜锓肿优c酶分子相碰時，可誘導(dǎo)酶分子的構(gòu)象變得能與底物配合，然后底物才能與酶的活性中心結(jié)合，進(jìn)而引起底物分子發(fā)生相應(yīng)化學(xué)變化，此即所謂酶作用的誘導(dǎo)契合學(xué)說(induced fit theory)。用X衍射分析的方法已證明，酶在參與催化作用時發(fā)生了構(gòu)象變化。
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圖2-3 底物與酶相互作用的“誘導(dǎo)契合”模式圖
