一、TCRαβ和TCRγδ
TCRαβ和TCRγδ中兩個多態(tài)型亞單位具有類似免疫球蛋白可變區(qū)（V)和恒定區(qū)（C)的結構域，其中V區(qū)能同抗原特異地結合。αβ或γδ鏈通常以異源二聚體形式表達在T細胞表面，成熟的T淋巴細胞根據(jù)其細胞表面表達的異源二聚體受體類型不同可分為兩個亞群：TCRαβ亞群，包括大多數(shù)的外周成熟T細胞；TCRγδ亞群，主要是定居在組織上皮中大多數(shù)淋巴細胞。
(一)TCRαβ
CD4陽性TCRαβ T細胞可識別非已MHCⅡ類抗原（同種異體抗原)或自身MHCⅡ類抗原與外來抗原復合物。CD8陽性TCRαβT細胞則可識別非已MHC I類抗原或自身MHC I類抗原與外來抗原的復合物。α鏈分子量44-60kDa，等電點為4.4-4.7；β鏈40-55kDa，等電點6.0-6.2。α和β鏈各由一個可變區(qū)（V區(qū))和一個恒定區(qū)（C區(qū))組成，與Ig的V區(qū)和C區(qū)大小相似。每個功能區(qū)系由二硫鍵相連的50-60氨基酸殘基組成的環(huán)肽。此外還有一個穿膜區(qū)和一個烄短的含親水氨基酸的胞漿部分（5個氨基酸殘基)。α和β鏈的連接肽（connecting peptide)處由二硫鍵連接為雙體。在空膜部分各含一個賴氨酸，可能同CD3中γ、ε和δ鍵穿膜部分的天冬氨酸或谷氨酸形成鹽橋，與TCR信號通過CD3傳遞有關。
�。ǘ�)TCRγδ
γ鏈分子量為40-60kDa，δ鏈為40-60kDa，γ與δ鏈由非共價鍵相連。在小鼠和部分人的TCR中，γ和δ也可由二硫鍵相連接，這種二聚體中γ和δ鏈分子量分別為36-40kDa和43kDa。
二、CD3γ、δ和 ε鏈
CD3ε、γ和δ鏈的cDNA序列分析表明，它們都屬于I型跨膜蛋白，都含有一個約有50氨基酸殘基組成的類似免疫球蛋白胞外功能域，編碼這些肽鏈的基因密切連鎖，可能起源于同一祖先基因。在復合體中，CD3γ、δ和ε以二種非共價鍵形式γε和δε異源二聚體存在。
ε鏈分子量為20-25kDa，從編碼ε cDNA推算出多肽鏈的結構，包括氨基端104個親水性氨基酸，穿膜部分為26個氨基酸殘基，胞漿內為81個氨基酸殘基。編碼ε基因與δ鏈基因連鎖在一起。研究表明，ε鏈胞漿內功能域的缺失不會導致明顯的信號轉導障礙，且缺乏ε鏈的TCDR/CD3復合體足以產生抗原介導的細胞活化和IL-2的產生。但通過構建嵌合分子進行基因轉染試驗證實，在缺失ζ鏈的淋巴細胞中，ε鏈胞漿功能域可以轉導淋巴細胞活化信號。另外，ε和ζ胞漿功能域活化T細胞可引起不同方式的蛋白磷酸化，提示ε和ζ亞單位可能涉及到兩種不同的獨立的跨膜信號轉導生化途徑。目前研究發(fā)現(xiàn)，ε鏈主要介導抗原或超抗原（superantigen)的活化信號；ζ鏈除介導抗原的活化信號外，還可介導經淋巴細胞表面分子（如CD2)以及致有絲分裂原（如PHA、PMA)所產生的活化信號。
