S蛋白（CP或S)為血清中一種α單鏈糖蛋白，分子量83kDa。SP的主要調(diào)節(jié)作用是可與C5b～7的亞穩(wěn)態(tài)結(jié)合部位競爭靶細(xì)胞膜脂質(zhì)，通過形成親水性的SPC5b～7（簡寫為S5b～7)復(fù)合物，而使C5b～7失去膜結(jié)合活性。這樣，便可保護(hù)補(bǔ)體活化部位鄰近的細(xì)胞免遭偶然的攻擊。這種親水性的SC5b～7還可集資與1個(gè)分子的C8和3個(gè)分子的C9結(jié)合，分別形成SC5b～8和C5b～（9)3復(fù)合物，并C9聚合形成孔道，從而可保護(hù)補(bǔ)體活化部位鄰近的細(xì)胞免于遭受補(bǔ)體的攻擊而損傷。SP與C8和C9的結(jié)合部位為這兩種分子中富含半胱氨酸的功能功能區(qū)。電鏡下觀察，SC5b～（9)3復(fù)合物呈一楔形結(jié)構(gòu)，SP位于楔形的寬部可掩蓋補(bǔ)體蛋白的疏水區(qū)，從而封閉MAC的膜結(jié)合部位。此外，2～3個(gè)分子的SP與C5b～7與C5b～8復(fù)合物的結(jié)合，還可使這些復(fù)合物易溶，出現(xiàn)親水向疏水轉(zhuǎn)換。SP也參與凝血過程，通過干擾抗凝血酶Ⅲ對(duì)凝血酶的來活而保護(hù)凝血酶。
編碼人SP基因定位于第17號(hào)染色體的長臂上，其cDNA已克隆成功。經(jīng)過序列分析表明，其與具有細(xì)胞粘附作用的玻璃粘連蛋白（vitronectin)的序列完全相同，已證明二者屬同一蛋白。
